查锡良《生物化学与分子生物学》（第8版）笔记和考研真题详解

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内容简介
目录
第一篇　生物分子结构与功能
　第一章　蛋白质的结构与功能
　　1.1　复习笔记
　　1.2　考研真题详解
　第二章　核酸的结构与功能
　　2.1　复习笔记
　　2.2　考研真题详解
　第三章　酶
　　3.1　复习笔记
　　3.2　考研真题详解
　第四章　聚糖的结构与功能
　　4.1　复习笔记
　　4.2　考研真题详解
　第五章　维生素与无机盐
　　5.1　复习笔记
　　5.2　考研真题详解
第二篇　物质代谢及其调节
　第六章　糖代谢
　　6.1　复习笔记
　　6.2　考研真题详解
　第七章　脂质代谢
　　7.1　复习笔记
　　7.2　考研真题详解
　第八章　生物氧化
　　8.1　复习笔记
　　8.2　考研真题详解
　第九章　氨基酸代谢
　　9.1　复习笔记
　　9.2　考研真题详解
　第十章　核苷酸代谢
　　10.1　复习笔记
　　10.2　考研真题详解
　第十一章　非营养物质代谢
　　11.1　复习笔记
　　11.2　考研真题详解
　第十二章　物质代谢的整合与调节
　　12.1　复习笔记
　　12.2　考研真题详解
第三篇　遗传信息的传递
　第十三章　真核基因与基因组
　　13.1　复习笔记
　　13.2　考研真题详解
　第十四章　DNA的生物合成
　　14.1　复习笔记
　　14.2　考研真题详解
　第十五章　DNA损伤与修复
　　15.1　复习笔记
　　15.2　考研真题详解
　第十六章　RNA的生物合成
　　16.1　复习笔记
　　16.2　考研真题详解
　第十七章　蛋白质的生物合成
　　17.1　复习笔记
　　17.2　考研真题详解
　第十八章　基因表达调控
　　18.1　复习笔记
　　18.2　考研真题详解
　第十九章　细胞信号转导的分子机制
　　19.1　复习笔记
　　19.2　考研真题详解
第四篇　分子医学专题
　第二十章　常用分子生物学技术的原理及其应用
　　20.1　复习笔记
　　20.2　考研真题详解
　第二十一章　DNA重组及重组DNA技术
　　21.1　复习笔记
　　21.2　考研真题详解
　第二十二章　基因结构与功能分析技术
　　22.1　复习笔记
　　22.2　考研真题详解
　第二十三章　癌基因、肿瘤抑制基因、生长因子
　　23.1　复习笔记
　　23.2　考研真题详解
　第二十四章　疾病相关基因的鉴定与基因功能研究
　　24.1　复习笔记
　　24.2　考研真题详解
　第二十五章　基因诊断和基因治疗
　　25.1　复习笔记
　　25.2　考研真题详解
　第二十六章　组学与医学
　　26.1　复习笔记
　　26.2　考研真题详解
                                                                                                                                                                                                    内容简介                                                                                            


??查锡良主编的《生物化学与分子生物学》（第8版）是我国高校医学类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
??为了帮助参加研究生入学考试指定参考书目为查锡良主编的《生物化学与分子生物学》（第8版）的考生复习专业课，我们根据该教材的教学大纲和考研医学真题的命题规律精心编写了查锡良《生物化学与分子生物学》（第8版）笔记和考研真题详解
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内容预览
第一篇　生物分子结构与功能
第一章　蛋白质的结构与功能
1.1　复习笔记
一、蛋白质的分子组成
1．蛋白质的基本组成单位
氨基酸——蛋白质受酸、碱或蛋白酶作用而水解成小分子产物氨基酸。
2．氨基酸的分类
（1）非极性脂肪族氨基酸；
（2）极性中性氨基酸；
（3）芳香族氨基酸；
（4）酸性氨基酸；
（5）碱性氨基酸。
3．氨基酸的结构
氨基酸是α碳原子带有氨基的有机酸，除了含有氨基、羧基外还含有侧链基团（R基团）。组成人体蛋白质的20种氨基酸中除了甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酸是亚氨基酸外，构型均为L-α-氨基酸。
4．氨基酸的理化性质
（1）两性解离及等电点（pI）
①两性解离
所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
②等电点
a．氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。
b．氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。pI计算公式为：pI＝1/2（pK1＋pK2）。
（2）紫外线吸收性质
①定义
含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
②意义
故可通过测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，分析溶液中蛋白质含量。
（3）茚三酮反应
①定义
茚三酮水合物在弱碱性溶液中与氨基酸共加热时生成蓝紫色的化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
②意义
可作为氨基酸定量分析方法。
二、蛋白质的分子结构
1．蛋白质分子结构的基础
（1）肽键
参与肽键的6个原子Cα1，C，O，N，H，Cα2位于同一平面，构成肽单元。

图1-1 肽键组成示意图

图1-2肽键平面示意图
（2）多肽
寡肽-10个氨基酸-多肽-50个氨基酸-蛋白质。
（3）体内存在的重要的生物活性肽
①谷胱甘肽（GSH）
具有还原性的巯基是其功能基团：
a．可维持红细胞的形态和携氧能力；
b．清除体内的过氧化物；
c．与嗜电子毒物（如致癌物）结合，解除其毒性。
②多肽类激素及神经肽
2．蛋白质的一级结构
（1）定义
是指多肽链中氨基酸的排列顺序。一级结构中的主要化学键是肽键，另外二硫键位置也属于一级结构。
（2）意义
是理解蛋白质结构、作用机制、有类同功能的蛋白质相互关系的基础。
3．蛋白质的空间结构
蛋白质的空间结构指一条或数条多肽链上所有原子和基团在三维空间上的排布，即空间构象或空间结构。包括二级结构、三级结构和四级结构。
表1-1蛋白质四级结构维系键

	一级结构	二级结构	三级结构	四级结构
表现形式	肽链	α-螺旋、β-折叠  β-转角、无规卷曲	结构域、分子伴侣	亚基
维系键	肽键（主要）  二硫键（次要）	氢键	疏水键、盐键、氢键VanderWaals力	氢键、离子键

（1）蛋白质二级结构
是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。[主链骨架原子：即N（氨基氮）、Cα（α-碳原子）和Co（羰基碳）3个原子依次重复排列。]
①α-螺旋结构
a．定义
α-螺旋是指多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升形成的构象。
b．特点
第一，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
第二，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈（即旋转360°），螺距为0.54nm。
第三，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。
②β-折叠
多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
③β-转角
β-转角是指肽链出现180°左右转向回折时，形成的U形有规律的二级结构。由第一个氨基酸残基上的C＝O隔两个氨基酸残基，与第四个氨基酸残基上的—N-H形成的氢键来维持其稳定性。β－转角的结构较特殊，第二个残基常为脯氨酸。
④无规卷曲
是没有确定规律性的肽链结构。
（附：a．超二级结构是由2个或以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，如αα，βαβ，ββ等。
b．模体是蛋白质分子中，具有特定空间构象和特定功能的结构成分。其中一类就是具有特殊功能的超二级结构，也可仅由几个氨基酸残基组成。如钙离子结合模体，锌指结构等。）
（3）蛋白质的三级结构
是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
（附：结构域是指分子量较大的蛋白质折叠成的多个结构较为紧密的区域，并各行其功能。结构域是三级结构层次上的独立功能区。）
（4）蛋白质的四级结构
是指两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链，通过次级键结合而形成的空间结构。其中每条具有三级结构多肽链称为亚基。
三、蛋白质结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
（1）一级结构是空间构象的基础；
（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能；
（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息；
（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。
2．蛋白质空间结构与功能的关系
（1）空间结构决定功能；
（2）蛋白质空间结构改变可引发疾病。
四、蛋白质的理化性质
1．两性电离及等电点
（1）蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
（2）蛋白质的等电点
①蛋白质的等电点（pI）是指蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零时溶液的pH。
②蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。体内各种蛋白质pI大多接近5.0，故解离为阴离子。
2．胶体性质
蛋白质的分子大小在胶粒范围之内，故蛋白质溶液一般为胶体溶液。蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜是维持其水溶胶状态的两个重要因素。
3．变性和沉淀
（1）蛋白质变性
①定义
是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
②变化
溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解等。
③化学键
主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
④原因
常见的有加热、乙醇等有机溶剂、强酸强碱、重金属离子、生物碱试剂等。
（2）蛋白质沉淀
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象被称为蛋白质沉淀。
4．蛋白质的紫外吸收
类似氨基酸。
5．蛋白质的呈色反应
（1）茚三酮反应
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
（2）双缩脲反应
①定义
蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。
②意义
氨基酸不出现此反应，因此双缩脲反应可检测蛋白质的水解程度。
（3）米勒反应
蛋白质中酪氨酸遇到硝酸汞溶液反应呈现红色。
五、蛋白质的分离、纯化
1．沉淀
（1）盐析
是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
（2）丙酮沉淀
蛋白质在溶液中一般含量很低，可经沉淀浓缩。
（3）免疫沉淀
①方法
利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
②意义
可用于特定蛋白质定性和定量分析。
2．滤过
（1）透析
利用蛋白质不能透过半透膜的性质将其与其他小分子化合物分离的方法。
（2）超滤法
应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。
3．电泳
电泳过程中，由于蛋白质所带电荷不同、分子量不同，则在电场中的移动速度不同，可将不同蛋白质分离。有薄膜电泳、凝胶电泳、等电聚焦电泳。
4．层析
（1）离子交换层析法
①方法
将阴离子交换树脂颗粒（带正电荷）填充在层析管内，其能吸引溶液中的阴离子（即蛋白质）；然后再用含阴离子（如Cl－）的溶液洗柱。
②意义
含负电量越小的蛋白质，越先被洗脱下来，于是两种蛋白质被分开。
（3）凝胶过滤法
①方法
不同大小蛋白质经过层析柱（内填满带有小孔的颗粒）。
②意义
小分子蛋白质进入孔内滞留，大分子蛋白质径直流出，从而将混合蛋白质分开。
（2）亲和层析
利用某些生物大分子之间专一可逆结合特性，进行分离。
5．超速离心
①方法
蛋白质在重力作用下，在溶液中逐渐沉降，直至其浮力与离心所产生的力相等，此时沉降停止。
②意义
不同蛋白质其密度与形态各不相同，因此用上述方法可将它们分开。可以用来分离纯化蛋白质、测定蛋白质的分子量。
六、蛋白质的分类
1．根据蛋白质组成分类
（1）单纯蛋白质；
（2）结合蛋白质。
2．根据蛋白质功能分类
（1）活性蛋白质；
（2）非活性蛋白质。
3．根据蛋白质形状分类
（1）球状蛋白质；
（2）纤维状蛋白质。

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